Die Entstehung der Weißen Biotechnologie

Bakterien spielen bei Fermentationsprozessen eine wichtige Rolle. Bild vergrößern
Bakterien spielen bei Fermentationsprozessen eine wichtige Rolle.

Die Weiße Biotechnologie ist im Grunde keine neue Disziplin, sondern nichts anderes als ein "Griff in die Werkzeugkiste der Natur". Methoden der Weißen Biotechnologie werden bereits seit Jahrtausenden genutzt. In zahlreichen Kulturen waren Methoden der Vergärung zuckerhaltiger Nahrungsmittel zu Alkohol mit Hilfe von Hefen, Milchsäuregärung unter Verwen­dung von Lactobacillus-Stämmen oder die Essigherstellung mit Hilfe spezieller Acetobacter-Spezies lange vor der Entdeckung von Mikroorganismen oder dem Verständnis der zugrundeliegenden Prozesse etabliert.

Die Entdeckung der Mikroorganismen oder das Verständnis der biochemischen Grundlagen fermentativer Prozesse erfolgte erst im Verlauf der vergangenen drei Jahrhunderte. Antonie van Leeuwenhoek (1632-1723) beobachtete erstmals Mikroorganis­men mit Hilfe eines einlinsigen Mikroskops und fand in einer Bierprobe gelbe Hefekügelchen. Louis Pasteur (1822-1895) entdeckte 1856 in verunreinigten Weinfässern Mikroorganismen, die er nach ihrer Form mit dem griechischen Wort für Stäbchen „Bacterion“ benannte. Die ent­deckten Milchsäurebakterien (Lactobazillen) produzierten aus Zucker durch Gärung Milchsäure, während in den Weinfässern Hefepilze den Zucker zu Alkohol vergären sollten. Pasteur legte mit diesen Entdeckungen die Grundlage für das Verständnis von Fermentation beziehungsweise Gärung und begründete die moderne Mikrobiologie. Mit seiner Erkenntnis, dass "die Rolle des unendlich Kleinen in der Natur unendlich groß" ist, war der Weg für die moderne Biotechnologie bereitet.

Die Bedeutung der Mikroorganismen als Krankheitser­reger erkannte Robert Koch (1843-1910) als einer der ersten Wissenschaftler. Im Jahr 1876 gelang Koch die Entdeckung des Milzbrandbakteriums und 1882 die Identifizierung des Tuber­kuloseerregers. Zuvor galten nicht Mikroorganismen, sondern so genannte Miasmen – die Luft verunreinigende Gifte – als Krankheitsursachen. Die Entdeckungen von Nutzen und Gefahr durch Mikroorganismen erfolgten in der zweiten Hälfte des 19. Jahrhunderts fast parallel.

Die Aufklärung der chemischen Grundlagen von Stoffwechselreaktionen begann im 18. Jahrhundert als Chemiker beobachteten, dass eine Reaktion manchmal durch Einführung eines Stoffes beschleunigt werden konnte, dieser sich aber im Zuge der Reaktion nicht verbrauchte. Beobachtungen dieser Art häuften sich und zogen zu Beginn des 19. Jahrhunderts die Aufmerksamkeit der Chemiker auf sich. Der schwedische Wissenschaftler Jöns Jakob Berzelius (1779-1848), der als Begründer der modernen Chemie gilt, schrieb im Jahre 1836 hierüber eine Abhandlung und schlug den Namen "Katalyse" für diese Erscheinung vor. Der Name ist aus dem Griechischen abgeleitet und bedeutet soviel wie "Abbau". Durch Beobachtungen gelang es, zu postulieren, dass chemische Prozesse in lebendem Gewebe nur deshalb unter sehr milden Bedingungen ablaufen, weil dort Katalysatoren vorhanden sind, die in der unbelebten Natur fehlen.

Bald konnten Stoffe aus Pflanzen und tierischen Geweben extrahiert werden, die mit den beobachteten Reaktionen in Verbindung gebracht und "Fermente" genannt wurden. Eines der ersten beschriebenen Fermente war das von dem deutschen Physiologen Theodor Schwann 1835 aus dem Magensaft extrahierte "Pepsin", benannt nach einem griechischen Wort für "verdauen". Weitere Fermente wurden entdeckt, und in der zweiten Hälfte des 19. Jahrhunderts wurde immer deutlicher, dass diese Fermente die Katalysatoren im lebenden Gewebe waren, die im Organismus Reaktionen ermöglichten, die Chemiker nicht zuwege brachten. Gegen Ende des 19. Jahrhunderts erkannte man vor allem durch Versuche des deutschen Forschers Eduard Buchner, dass Fermente nicht-lebende Substanzen waren, die man aus Zellen gewinnen konnte und die ihre Arbeit auch im Reagenzglas verrichteten. Der Name "Enzyme" (aus dem Griechischen "in der Hefe") wurde von nun an auf alle Fermente angewandt.

Heute wird ein Enzym definiert als ein Eiweiß (Protein), das eine chemische Reaktion katalysieren kann. Enzyme sind essenziell für den Stoffwechsel aller lebenden Organismen. Der überwiegende Teil biochemischer Reaktionen, von der Verdauung (Beispiel: Pepsin) über den Energiestoffwechsel der Zellen, die Bewegung oder Informationsübertragung bis hin zum Kopieren der Erbinformation wird von Enzymen katalysiert und gesteuert.

Biotechnologie in der industriellen Anwendung

Biotechnologische Anwendungen in der industriellen Produktion wurden erstmals in der Ledergerbung genutzt: Röhm und Haas in Darmstadt produzierten bereits 1909 das erste industriell verwendete Enzymprodukt OROPON. Dieses Produkt bestand aus Enzymen, die Proteine abbauen, den so genannten Proteasen, und verbesserte entscheidend die Ledergerbung: Bisher waren zur Behandlung der Felle und Häute Beizen aus Hundekot und Taubenmist verwendet worden - sie konnten jetzt durch das wesentlich umweltfreundlichere und sauberere Produkt ersetzt werden.

Im Jahre 1928 entdeckte Sir Alexander Fleming (1881-1955) die keimtötende Wirkung, die von Schimmelpilzen der Spezies Penicillium notatum ausging. Die Erkenntnis führte zur Isolierung des ersten Antibiotikums, Penicillin. Penicillin wurde 1941 erstmals an einem Menschen getestet und bereits wenige Jahre später gelang es, einen Stamm der Spezies Penicillium chrysogenum aus einer verschimmelten Melone zu kultivieren, der "submers" wuchs. Das bedeutet, der Stamm wuchs nicht nur auf Oberflächen, wie dies für Schimmelpilze sonst typisch ist, sondern er war in einem flüssigen Medium kultivierbar. Mit diesem Stamm war es möglich, großvolumige Fermentationstechniken zu entwickeln, um das Penicillin in industriellem Maßstab herzustellen. 1944 wurde die erste Großanlage mit Submerskultur zur Penicillin-Produktion in Brooklyn, USA, eröffnet.

Die eigentliche wissenschaftliche Revolution begann mit den Entdeckungen der Molekularbiologie und Genetik in der zweiten Hälfte des 20. Jahrhunderts, die die dynamische Entwicklung der modernen Weißen Biotechnologie vorantrieben. Heute wird unter Weißer oder Industrieller Biotechnologie weitgehend der Einsatz biotechnologischer Methoden innerhalb industrieller Prozesse verstanden. Die OECD identifiziert hierbei zwei Schwerpunkte: 1. Ersatz endlicher fossiler Brennstoffe durch nachwachsende Ausgangsstoffe, also Biomasse und 2. Ersatz konventioneller. nicht auf biologischen Prozessen beruhender Methoden der industriellen Produktion durch solche, denen biologische Systeme zugrunde liegen.

Die Weiße Biotechnologie bedient sich gewissermaßen der biologischen, evolutionär geschaffenen biosynthetischen Kreativität der belebten Natur. Neue Enzyme müssen nicht erst erfunden werden. Vielmehr produzieren Millionen unterschiedlicher Mikroorganismen eine fast unendliche Zahl von Enzymvarianten, die es zu entdecken und zu nutzen gilt. Die Erschließung dieser biosynthetischen Möglichkeiten ist mit den Methoden der modernen Molekularbiologie erst seit wenigen Jahrzehnten in systematischer Form möglich geworden - die revolutionäre Entwicklung dieser Technologie steht damit in unmittelbarem Zusammenhang.

Die moderne Weiße Biotechnologie hat ein enormes Potenzial für die Zukunft und bietet ökologische, ökonomische und funktionelle Vorteile: Biokatalysatoren sind biologisch abbaubar, bei Biokatalysen entstehen weniger Abfall und Nebenprodukte, die Produktion ist mit einer verbesserten Umweltbilanz unter milderen Bedingungen möglich. Der Energiebedarf und der Rohstoffeinsatz sinken. Die biotechnologische Synthese ist in weniger Schritten möglich, aufwändige Herstellungsverfahren werden überflüssig, die Reaktionen sind darüber hinaus hochspezifisch. Unternehmen haben auf diese Weise die Möglichkeit, Kosten zu reduzieren und neue Absatzmärkte zu erschließen, bei gleichzeitig verbessertem Schutz der Umwelt.

Weiße Wäsche durch Enzyme - ein Anwendungsbeispiel

Eine der klassischen Anwendungen Weißer Biotechnologie ist die Verwendung optimierter Biokatalysatoren, sogenannter Enzyme, in Waschmitteln. Enzymhaltige Waschmittel werden seit dem frühen 20. Jahr­hundert eingesetzt. Enzyme verbessern Waschmittel durch die Spaltung verschiedener Schmutzpartikel in lösliche Verbin­dungen. Zunächst wurden die in Waschmitteln verwendeten Enzyme aus den Bauchspeichel­drüsen von Schlachttieren gewonnen. Seit den 60er-Jahren konnten sie durch Enzyme aus biotechnologischer Produktion ersetzt werden. Durch die Verwendung von Enzymen in Waschmitteln konnte nicht nur das Waschergebnis verbessert werden, son­dern vor allem die Kosten und der Energieverbrauch durch Herabsetzen der Waschtemperaturen, Waschdauer, des Wasser- und Waschmittelverbrauchs konnten deutlich reduziert werden. Der Waschprozess wird also effektiver, kostengünstiger und umweltfreundlicher.

Am Beispiel der Proteasen, die in etwa 80% aller Waschmit­tel enthalten sind, wird die Bedeutung dieser Biokatalysatoren deutlich: Proteasen sind Enzyme, die Eiweiße (Proteine) spalten. Eiweißhaltige Verschmutzungen machen einen großen Teil der Wäscheverunreinigungen aus. Enzyme werden bei der Prote­inspaltung nicht verbraucht, es ist daher möglich, sie auch in kleinen Mengen sehr wirkungsvoll einzusetzen. Bei ausreichend langer Einwirkungszeit kann theoretisch eine sehr kleine Menge Proteasen eine unbegrenzte Menge Eiweiß abbauen.

Enzyme haben ein Temperaturoptimum. Sie sind grund­sätzlich nur in einem begrenzten Temperaturbereich wirksam, der meist zwischen 20°C und 65°C liegt. Eine Protease. deren Wirkungsoptimum bei etwa 60°C liegt, hat bei 30°C nur noch 5 bis 10% ihrer optimalen Wirkung. Umgekehrt kann das Enzym bei 95°C schon nach einigen Minuten völlig unwirksam sein. Da Waschprozesse bei unterschiedlichen Temperaturen ablau­fen, müssen Enzyme temperaturahhängig verwendet werden. Sie werden auch industriell aus dementsprechend angepaßten Mikroorganismen hergestellt. Um die Energiekosten möglichst gering zu halten, ist es ein Forschungsziel, Enzyme zu finden, die bei immer geringeren Temperaturen optimal wirken.

Die Alkalität des Waschwassers macht man sich seit Jahrtau­senden zunutze, um Schmutz zu entfernen. Die Haltbarkeit der gewaschenen Fasern ist jedoch bei höherer Alkalität geringer. Um die Fasern zu schonen, aber auch, um die Produkte für den Verbraucher sicherer zu machen, ist eine Herabsetzung der Alkalität also von Vorteil. Damit die Waschleistung auch in we­niger alkalischem Waschwasser gewährleistet bleibt, müssen Enzyme gefunden werden, die in dem entsprechenden Milieu optimal arbeiten. Die Enzymaktivität ist pH-abhängig. Die meisten Waschmittelenzyme haben daher ein pH-Optimum, das dem alkalischen pH-Wert des Waschwassers angepasst ist. Ein Beispiel für Enzyme, die im alkalischen Milieu - also in dem vorherrschenden Milieu von Waschwasser - arbeiten, sind die Subtilisine. Es sind Proteasen bakterieller Herkunft, die ihre Benennung dem Ursprungsorganismus Bacillus subtilis verdanken. Subtilisine spalten eiweißhaltige Verschmutzungen wie Ei, Blut oder Kakao im alkalischen Milieu so stark auf, dass diese ausgespült werden können.

Da Enzyme trotz zum Teil hoher Temperatur- und Alkali­stabilität leicht denaturierbare Proteine sind, reagieren sie empfindlich auf andere Waschmittelbestandteile, beispielswei­se gegenüber oxidierenden Bleichmitteln, aber auch gegen­über Tensiden und Enthärtern. Dies muß bei der Entwicklung von Wasch- und Reinigungsmitteln beachtet werden.

Die Verwendung von Enzymen ist unter dem Gesichts­punkt der Waschmittelwirksamkeit und des Umweltschutzes zu befürworten. Enzyme sind bereits in kleinsten Mengen hoch wirksam, sodass eine größere Menge anderer wasch­aktiver Substanzen eingespart werden kann. Außerdem sind Enzyme biologisch vollständig abbaubar und ungiftig. Die Enzymherstellung erfolgt biotechnologisch, also mit Hilfe von Mikroorganismen in sogenannten Fermentern. In Wasch- und Reinigungsmitteln werden neben Proteasen noch Amylasen , Cellulasen und Lipasen verwendet.

Amylasen bauen Stärke ab, die z. B. in Soßen, Verdickungsmit­teln und prozessierten Lebensmitteln, aber auch in Appretur enthalten ist. Die Stärke wird dabei in lösliche Zweifachzucker (Maltose) gespalten. Cellulasen sind dagegen nicht in erster Linie für den Schmutzabbau zuständig, sondern wirken auf die Gewebe selbst. So entfernen Cellulasen auf Baumwollge­weben die winzigen Knötchen (Pilling), die das Gewebe rauh machen, oder bauen abstehende Mikrofibrillen ab, die den Farbeindruck schwächen. Sie sind auch für die Entfernung von Pigmentflecken verantwortlich. Lipasen spalten Fette in die leichter löslichen Bestandteile Fettsäuren und Glycerin. Fettschmutz wie Lippenstift oder Kragenschmutz können dann auch bei niedrigen Waschtemperaturen entfernt werden.

Der Bereich Wasch- und Reinigungsmittel macht den größten Marktanteil industrieller Enzyme aus (ca. 40% VOI). Nicht nur in Waschmitteln, sondern zum Beispiel auch in Reinigungs­mitteln für Geschirrspülmaschinen oder in der Reinigungs­flüssigkeit von Kontaktlinsen sind Enzyme unverzichtbare Bestandteile. Der riesige Markt macht die ständige Entwicklung neuer bedarfsangepasster, gentechnisch verbesserter Enzyme erforderlich.

Auszug: BMBF-Broschüre //www.biotechnologie.de/bio/generator/Redaktion/PDF/de/Broschueren/weisse-biotechnologie,property=pdf.pdf//"Weiße Biotechnologie"//