Forscher züchten Kristalle

Am Weizmann Institut in Rehovot befasste sich die israelische Chemikerin Ada Yonath in den 1970er-Jahren mit Röntgenkristallografie. Dabei werden Kristalle mit Röntgenlicht bestrahlt, wobei die in regelmäßigen Abständen angeordneten Atome des Kristalls die Strahlung beugen. Aus dem Beugungsmuster lässt sich dann die Position der Atome zurückrechnen. Yonath wollte diese Methode auf Ribosomen anwenden. Ist der Einsatz der Röntgenkristallografie bei gleichmäßig aufgebauten Strukturen, wie zum Beispiel DNA, noch recht problemlos, so wird er bei komplexen Proteinen schon sehr knifflig. Um die hoch komplizierte und aufwändige Röntgenkristallografie bei einem so riesigen und labyrinthischen Komplex wie dem Ribosom einzusetzen, mussten aber noch ganz andere Hürden überwunden werden.

Die junge Israelin ging zunächst nach Berlin, in das Mekka der Ribosomenforschung, um als Gastwissenschaftlerin in Wittmanns Abteilung Ribosomenkristalle zu züchten. Doch die Kristalle erwiesen sich nicht als stabil genug - mit intensivem Röntgenlicht bestrahlt, waren sie in kürzester Zeit zerstört. Daraufhin wählte die Forscherin Ribosomen eines aus einer japanischen Heißquelle stammenden Bakteriums. Ihre Überlegung: Wer Temperaturen von bis zu 75 Grad Celsius übersteht, dessen Ribosomen sollten wesentlich stabiler sein. Darüber hinaus kühlte sie ihre Experimente mit flüssigem Stickstoff auf Temperaturen um minus 180 Grad Celsius, denn je niedriger die Umgebungstemperatur der Partikel ist, desto länger bleiben sie intakt. Und sie hatte Erfolg: 1980 gelang es Yonath tatsächlich, die ersten Kristalle der großen Untereinheit eines Ribosoms aus dem Bakterium Bacillus stearothermophilus herzustellen. Doch bis das Ribosom Atom für Atom enträtselt war, sollten noch weitere 20 Jahre vergehen.

Kristalle von Ribosomen

1995 entwickelte Ada Yonath - mittlerweile Leiterin einer Max-Planck-Arbeitsgruppe „Ribosomenstruktur" am Teilchenbeschleuniger DESY in Hamburg - eine Methode, mit der die Messdaten erst wirklich lesbar wurden: Sie markierte bestimmte Stellen an der ribosomalen Untereinheit mit Iridium- bzw. Quecksilberverbindungen. Diese ragten nun wie kleine Fähnchen aus der ribosomalen Elektronendichtekarte heraus und erlaubten überhaupt erst, sich in der „Datensuppe" zu orientieren und die genaue Lage einzelner Funktionseinheiten innerhalb des Ribosoms zu bestimmen. Auf diesen entscheidenden Schritt folgten dann die ersten wirklich hochauflösenden Aufnahmen vom Ribosom: 1999 präsentierte der US-Amerikaner Thomas Steitz von der Yale University in New Haven die 50S-Untereinheit eines Ribosoms aus dem salztoleranten Archaebakterium Haloarcula marismortui mit einer Auflösung von fünf Ångström (ein Ångström entspricht einem Zehnmillionstel Millimeter), während die Arbeitsgruppen von Ada Yonath in Hamburg und des in Indien geborenen US-Forschers Venkatraman Ramakrishnan - der zu diesem Zeitpunkt an der University of Utah in Salt Lake City arbeitete - unabhängig voneinander und fast zeitgleich die Struktur der 30S-Untereinheit eines Ribosoms von Thermus thermophilus lösen konnten. Für diese bahnbrechenden Arbeiten wurden die drei Forscher im Oktober 2009 gemeinsam mit dem Nobelpreis für Chemie ausgezeichnet.